據(jù)懂得，這是施一公研究團(tuán)隊(duì)繼2010年在世界上首次解析并報道膜蛋白EcfS的晶體構(gòu)造之后，在研討能量耦合因子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白方面的又一重大打破。因?yàn)樵撧D(zhuǎn)運(yùn)蛋白只存在于細(xì)菌里，可針對這類蛋白篩選或設(shè)計(jì)新的抗菌藥。因而，該工作不僅是論述能量耦合因子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白工作機(jī)制方面的一次沖破，也對解決日益重大的細(xì)菌抗藥性等問題有著參考價值。

　　近日，清華大學(xué)性命科學(xué)學(xué)院施一公研究組在《天然》雜志網(wǎng)絡(luò)版上，首次報道了能量耦合因子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白復(fù)合物四聚體的晶體結(jié)構(gòu)，并通過結(jié)構(gòu)信息闡述了該蛋白復(fù)合物工作的分子機(jī)制。

對解決細(xì)菌抗藥性問題具參考價值

　　經(jīng)由近3年的盡力，施一公團(tuán)隊(duì)通過X射線晶體衍射方式，解析了能量耦合因子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的三維結(jié)構(gòu)。研究職員發(fā)明，膜蛋白EcfS與細(xì)胞膜根本處于平行狀態(tài)，而個別膜蛋白基礎(chǔ)上垂直于細(xì)胞膜。他們據(jù)此以為，轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白EcfS通過在膜內(nèi)翻轉(zhuǎn)來攝入底物。當(dāng)處于垂直細(xì)胞膜狀態(tài)時，EcfS可與底物聯(lián)合，而后翻轉(zhuǎn)進(jìn)入平行狀態(tài)并開釋底物，之后返回垂直狀況進(jìn)行下一輪輪回。在該進(jìn)程中，親水蛋白EcfA跟EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉(zhuǎn)供給能量。這是一種簇新的膜轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白工作模型。

起源：中國迷信報 2013 *** 4 *** 17 陳彬

　　據(jù)了解，能量耦合轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白是一類近年來新鑒定的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白，普遍存在于革蘭氏陽性病原菌中，負(fù)責(zé)攝入一些維生素及其余微量元素。該轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白復(fù)合物包括4個組分：兩個結(jié)合并水解ATP提供能量的親水蛋白（EcfA和EcfA’），一個辨認(rèn)和轉(zhuǎn)運(yùn)底物的膜蛋白（EcfS）,清華大學(xué)金融培訓(xùn)，另一個傳遞能量的膜蛋白（EcfT）。

科學(xué)家首次報道能量耦合因子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白結(jié)構(gòu)

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