并且當(dāng)Trp兩者中的一個漸變

　　研討職員揣測，這種結(jié)合能引誘FucP封閉時，朝外結(jié)構(gòu)中一個構(gòu)象的變更，這樣Trp38跟Trp278就能瀕臨聯(lián)合糖，構(gòu)成一種“被關(guān)閉（occluded）”的旁邊體構(gòu)造。這兩個Trp殘基的地位也提出了一種剖析FucP結(jié)構(gòu)能源學(xué)的特別方式。

　　固然大腸桿菌中FucP相關(guān)晶體結(jié)構(gòu)得以報(bào)道，然而對于FucP構(gòu)象動力學(xué)目前還并不明白。在這篇文章中，研究人員通過熒光光譜法，解析了巖藻糖（L *** fucose）同向轉(zhuǎn)運(yùn)體的動力學(xué)機(jī)制。

　　2010年，顏寧研究組在Nature雜志上發(fā)表文章，報(bào)道了大腸桿菌巖藻糖（L *** fucose）轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白（FucP）結(jié)構(gòu)與功效。FucP附屬于Major Facilitator Superfamily （MFS）超家族。MFS超家族轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白是一類十分古老、在各個物種中都起著重要作用的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白，目前已知一級序列的家族成員超過一萬個，它們在養(yǎng)分物資和代謝產(chǎn)物的轉(zhuǎn)運(yùn)、細(xì)菌抗藥性以及神經(jīng)信號傳導(dǎo)等各種生理過程中起側(cè)重要作用。因?yàn)镸FS轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的主要生理功能，它們的結(jié)構(gòu)與功能受到了普遍的關(guān)注。

　　通過進(jìn)一步的研究，研究人員還發(fā)明Trp38，或者Trp278中任何一個被調(diào)換（尤其是前者），都會引起熒光淬滅，從而下降了巖藻糖的名義親和力，克制巖藻糖活性轉(zhuǎn)運(yùn)進(jìn)程,清華大學(xué)中層培訓(xùn)，這闡明這兩個殘基可能直接才干與了巖藻糖的結(jié)合。

　　研究人員發(fā)當(dāng)初純化的FucP中增加巖藻糖，會以一種依附于濃度的方法，無需λmax的改變，就能誘導(dǎo)色氨酸Trp熒光20%的淬滅。這一過程當(dāng)Trp38和Trp278被Tyr或者Phentermine替換的時候，會被撤消，而Trp38和Trp278這兩者恰是定位于朝外結(jié)構(gòu)的絕對面上，并且當(dāng)Trp兩者中的一個漸變，也會降低淬滅。因而這兩個色氨酸殘基都介入了這一景象。

　　來自加州大學(xué)洛杉磯分校，清華大學(xué)生科院與醫(yī)學(xué)院的研究人員發(fā)表了題為“Dynamics of the l *** fucose/H+ symporter revealed by fluorescence spectroscopy”的文章，通過熒光光譜法，揭示了巖藻糖（L *** fucose）同向轉(zhuǎn)運(yùn)體的動力學(xué)機(jī)制，并提出了分析FucP結(jié)構(gòu)動力學(xué)的一種新方法。相關(guān)結(jié)果頒布在《美國國度迷信院院刊》（PNAS）雜志上。

起源：生物通 2012 *** 09 *** 04 萬紋

　　文章的通信作者是加州大學(xué)洛杉磯分校生理學(xué)家H. Ronald Kaback，清華大學(xué)生科院顏寧教學(xué)，以及孫林風(fēng)（Linfeng Sun，音譯）參加了此項(xiàng)研究，重要為這項(xiàng)研究供給了相干的分析工具和辦法。

清華大學(xué)顏寧與加州大學(xué)配合發(fā)PNAS文章

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