并且當Trp兩者中的一個漸變

2014-09-09 14:08 來源：http://m.elinglong.com/ 閱讀：次

　　研討職員揣測，這種結合能引誘FucP封閉時，朝外結構中一個構象的變更，這樣Trp38跟Trp278就能瀕臨聯合糖，構成一種“被關閉（occluded）”的旁邊體構造。這兩個Trp殘基的地位也提出了一種剖析FucP結構能源學的特別方式。

　　固然大腸桿菌中FucP相關晶體結構得以報道，然而對于FucP構象動力學目前還并不明白。在這篇文章中，研究人員通過熒光光譜法，解析了巖藻糖（L *** fucose）同向轉運體的動力學機制。

　　2010年，顏寧研究組在Nature雜志上發表文章，報道了大腸桿菌巖藻糖（L *** fucose）轉運蛋白（FucP）結構與功效。FucP附屬于Major Facilitator Superfamily （MFS）超家族。MFS超家族轉運蛋白是一類十分古老、在各個物種中都起著重要作用的轉運蛋白，目前已知一級序列的家族成員超過一萬個，它們在養分物資和代謝產物的轉運、細菌抗藥性以及神經信號傳導等各種生理過程中起側重要作用。因為MFS轉運蛋白的主要生理功能，它們的結構與功能受到了普遍的關注。

　　通過進一步的研究，研究人員還發明Trp38，或者Trp278中任何一個被調換（尤其是前者），都會引起熒光淬滅，從而下降了巖藻糖的名義親和力，克制巖藻糖活性轉運進程,清華大學中層培訓，這闡明這兩個殘基可能直接才干與了巖藻糖的結合。

　　研究人員發當初純化的FucP中增加巖藻糖，會以一種依附于濃度的方法，無需λmax的改變，就能誘導色氨酸Trp熒光20%的淬滅。這一過程當Trp38和Trp278被Tyr或者Phentermine替換的時候，會被撤消，而Trp38和Trp278這兩者恰是定位于朝外結構的絕對面上，并且當Trp兩者中的一個漸變，也會降低淬滅。因而這兩個色氨酸殘基都介入了這一景象。

　　來自加州大學洛杉磯分校，清華大學生科院與醫學院的研究人員發表了題為“Dynamics of the l *** fucose/H+ symporter revealed by fluorescence spectroscopy”的文章，通過熒光光譜法，揭示了巖藻糖（L *** fucose）同向轉運體的動力學機制，并提出了分析FucP結構動力學的一種新方法。相關結果頒布在《美國國度迷信院院刊》（PNAS）雜志上。

起源：生物通 2012 *** 09 *** 04 萬紋

　　文章的通信作者是加州大學洛杉磯分校生理學家H. Ronald Kaback，清華大學生科院顏寧教學，以及孫林風（Linfeng Sun，音譯）參加了此項研究，重要為這項研究供給了相干的分析工具和辦法。

清華大學顏寧與加州大學配合發PNAS文章

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