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　　【消息中央訊】9月27日，清華大學醫學院教學顏寧擔任的研究組與性命學院王佳偉博士、龔海鵬博士配合在《天然》在線揭橥論文，報道大腸桿菌巖藻糖（L-fucose）轉運蛋白（FucP）結構與功效的研究。該論文將于10月7日在《做作》期刊的紙版揭曉。

大腸桿菌巖藻糖（L-fucose）轉運蛋白（FucP）結構

　　FucP附屬于Major Facilitator Superfamily (MFS)超家族。MFS超家族轉運蛋白是一類無比陳舊、在各個物種中都起側重要作用的轉運蛋白，今朝已知一級序列的家族成員跨越一萬個，它們在養分物資和代謝產品的轉運、細菌抗藥性以及神經旌旗燈號傳導等各類心理進程中起著重要作用。因為MFS轉運蛋白的重要生理功能，它們的結構與功能遭到了普遍的關注。但是迄今為止，這個家族中只要三個蛋白的結構被報道，而且觀察到的僅有向胞內開放與兩頭關閉兩種構象。一直以來，為了證明最基礎的轉運道理實用于MFS家族，本事域急切盼望獲得向胞外開放的MFS轉運蛋白的構象。

　　為理解MFS蛋白的任務機理，顏寧研究組抉擇了糖轉運蛋白的代表FucP作為研究工具， FucP是一類依附于質子梯度的同向共轉運蛋白（Proton Symporter），存在高度的底物特異性。清華大學兩位本科生黨尚宇、孫林峰同學從三年級寒假開端動手研究該蛋白的結構與功能，經由一年半的摸索，終究在2009年秋失掉了FucP在3.1埃辨別率的晶體結構。此結構顯示FucP處于向胞外開放的構象，這是第一個MFS家族的此類結構，準則上證實了MFS家族兩個構象互變以轉運底物的料想。FucP分為N和C兩個結構域，轉運通道高深莫測。十分有意思的是，N domain朝向轉運通道一側的名義電勢主要為負電性，而C domain的表面則重要為疏水性和正電性,清華中層培訓班。獲得蛋白結構當前，在黃永鑒等同窗的鼎力輔助下，他們又經過近半年的生物化學研究，揭露了FucP在底物辨認和轉運，和質子傳遞偶聯過程當中起要害感化的殘基D46和E135。這些研究表現，FucP與LacY存在著分歧的質子通報機理，為懂得MFS家屬供給了一個新的重要研究體系。

　　膜蛋白的結構生物學研究始終以來是結構生物學領域公認的重點及難點。1985年，第一個膜蛋白結構問世，那時總計唯一不到200個生物大分子結構。而時至本日，PDB收錄的近7萬個生物年夜份子結構中，膜蛋白結構不到700個，此中新型的膜蛋白結構又只要250多個，足見膜蛋白結構生物學研究的艱苦。清華大學構造生物學核心在從前兩年間接踵報導了3個新型膜蛋白的4個晶體結構，因為其翻新性跟重要性，4篇學術論文全體頒發于《天然》或《迷信》，為我國的膜卵白結構生物學研討作出了主要奉獻，其結果在國際結構生物學范疇取得了充足存眷。（供稿 醫學院 編纂 襄樺）